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细胞因子是由多种细胞产生的,具有广泛调节细胞功能作用的多肽分子,细胞因子不仅作用于免疫系统和造血系统,还广泛作用于神经、内分泌系统,对细胞间相互作用、细胞的增殖分化和效应功能有重要的调节作用。细胞因子发挥广泛多样的生物学功能是通过与靶细胞膜表面的受体相结合并将信号传递到细胞内部。因此,了解细胞因
大多数细胞因子受体是由两个或两个以上的亚单位组成的异源二聚体或多聚体,通常包括一个特异性配体结合α链和一个参与信号的β链。α链构成低亲和力受体,β链一般单独不能与细胞因子结合,但参与高亲和力受体的形成和信号转导。应用配体竟争结合试验、功能相似性分析以及分子克隆技术发现在细胞因子受体中存在着不同细
在自然关态下,细胞因子受体(cytokinereceptor,CK-R)主要以膜结合细胞因子受体(membrane-boundcytokinereceptor,mCK-R)和存在于血清等体液中可溶性细胞因子受体(solublecytokinereceptor,sCK-R)两种形式存在。细胞因子复
细胞因子在机体免疫应答过程中起着十分重要的作用。在某些疾病时,体内细胞因子及其受体表达可发生异常,与机体免疫功能低下或发生病理损伤有关。因此,在临床免疫学中越来越重视对细胞因子及其受体的检测。在基础免疫研究中,常需检测不同条件培养液中细胞因子的活性,并探讨细胞因子产生水平与免疫细胞表型、增殖、杀
免疫学检测法的基本原理是细胞因子(或受体)与相应的特异性抗体(单克隆抗体或多克隆抗体)结合,通过同位素、荧光或酶等标记技术加以放大和显示,从而定性或定量显示细胞因子(或受体)的水平。这类方法的优点是实验周期短,少受抑制物或相似生物池功能因子的干扰,如抗体的特异性高可区分不同型或亚型的细胞因子(如
许多细胞因子产生过程中,有一个胞浆到胞膜,再释放到体液或培养上清中的动态变化。一般可采用免疫组织化学染色技术或免疫荧光技术检测细胞或组织切片中细胞因子(或受体)定位(胞浆、胞膜),产生细胞的频数,以及胞浆、胞膜、上清中浓度改变的动态变化。目前已报道IL-2、TNF-α、IFN-γ等细胞因子以及几
四、核酸标记技术检测法 通过核酸标记技术可将细胞因子cDNA作为基因探钊检测细胞内细胞因子基因组DNA或mRNA。主要有以下几种方法: 1.应用同位素(或非同位素)标记的cDNA探针,检测经Northernblot后细胞因子mRNA水平或采用打点杂交法。 2.应用标记cDNA探钊与细胞或组织切
补体系统两条激活途径中,涉及到14个补体蛋白(C1-9,及B、D、P因子)的参与。近年来,由于分子遗传学和分子克隆技术的应用,已阐明许多补体分子的结构、功能、生物合成及遗传特征,从而大促进了人们对补体系统激活过程机理的认识和对各个补体分子功能的深入了解。 一、C1分子 C1是经典激活途径中的
C4是经典激活途径中第二个被活化的补体成分,分子量约为210kDa,由α(90kDa)、β(78kDa)及γ(33kDa)三条肽链借二硫键连接组成(图5-4)C4的分子结构较为特殊,其α链中含有一个在半胱氨酸和谷氨酸残其间形成的内硫酯键。α链的N端有C1s丝氨酸蛋白酶的作用点。当C1s将C4α链
C2的序号似是补体的第2个成分,但在经典激活途径的激活顺序上却在C4以后被活化。C2分子的一级结构已全部搞清楚,它是由723个氨基酸残基组成的单肽链糖蛋白,分子量约110kDa(图5-5)。当C2与已固定于细胞膜固相上的C4b结合为复合物时,C1s丝氨酸蛋白酶可从C2肽链的精氨酸和赖氨酸(223
C3处于两条激活途径的汇合点,在补体系统活化过程中起着枢纽作用,并为替代途径激活的关键分子。C3的α、β两条肽链组成,之间以二硫键相连结,分子量为195kDa,其中α链为115kDa,β链为75kDa(图5-6)。其在血清中的含量高于其它补体分子,约为0.55-1.2mg/ml。同C4分子一样,
C5是形成膜攻击复合体(MAC)的第1个补体分子。C5由以二硫键相连接的α、β链组成,分子量190kDa,其中α链为115kDa,β链为75kDa(图5-9)。C5与C3和C4的结构相类似,但没有链内硫酯键。靠近N端的第74-75位精氨酸一亮氨酸键为C5转化酶作用的部位。在C5转化酶的作用下,C
C6和C7有许多相似之处,均为单链糖蛋白,且分子量也相近分别为128kDa和121kDa。编码C6和C7分子的基因可能由共同的祖基因进化而来。C6和C7在氨基酸水平上有33.5%的同源性。近几年来,对C6的结构及功能进行了较深入的研究,由cDNA序列推导成熟C6的全部多肽链含有913个氨基残基,
C8是由α、β、γ三条肽链组成的三聚体糖蛋白,分子量为155kDa。其中α链和β链均为64kDa,γ链为22kDa。α链和γ链间以二硫键共价结合,而α链与β链间则为非共价键结合(图5-10)。C8分子中也含有TSP-1和LDL受体结构功能域。在C8α和C8β多肽链的中央(157-501个氨基酸残
C9是形成膜攻击复合体(MAC)的最后个分子,为一单链糖蛋白,分子量79kDa。经对cDNA推导的氨基酸序列分析发现,C9为一两性分子。C端37kDa由疏水性氨基酸组成称C9b,N端34kDa由亲水性氨基酸组成称C9a因此C9以其羧基端部分嵌入细胞膜的脂质双层中。而N端则为与c5b-8相结合的结
B因子(factorB,Bf)替代激活途径中的重要成分,由Blum于1959年首先发现。B因子为由733个氨基酸残基组成的单链糖蛋白(糖含量约7%),分子量93kDa。由于这些氨基酸的迂回折叠形成三个大小相近似的球形区。其中1个为Ba,其余两个呈哑铃状为Bb。Bb中靠近N端的一个球形区可同C3b
D因子是启动替代途径激活的重要成分,为由222个氨基酸残基组成的单链丝氨酸蛋白酶,分子量仅25kDa。D因子在血清中的浓度很低(1-2μg/ml),主要以活化形式而存在。但可能还有一种以酶原形式而存在的由239个氨基酸残基组成的D因子。具有活性的D因子(D)可能在第234-235位的精氨酸-赖氨
P因子又称备解素(properdin),是替代途径中除C3以外最先发现的一种血浆蛋白。现已探明,P因子以聚合体形式而存在:即三聚体(54%)、二聚体(26%)和四聚体(20%)都有,但特异活性的顺序依次为:四聚体>三聚体>二聚体。P因子为由4条相同的肽链(分子量各55kDa)组成的四
补体系统的激活为一种级联反应,但受到多种调节分子的严格控制,其反应的程度和单一成分的反应都是在生物反馈近代制下而进行的,从而限制了活化的扩大化,以维持补体水平的平衡。调节作用包括两个方面,即自身衷变失活及一些抑制物的灭活作用。前者指已活化的补体分子均不稳定,如不及时与靶细胞膜结合即迅速衰变失活;
C4结合蛋白(C4bp)是一种含量丰富的可溶性血清糖蛋白,分子量为550kDa,1977年由Ferreira等所报道。其分子结构模式现多以Dahlback等(1983)描述的“蜘蛛样”(spiderlike)结构来分析其结构及功能。C4bp由8个亚单位组成,电镜下观察形似蜘蛛,其中有7条分子量相
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