Plasmin   英 /'plæzmɪn/   美 /'plæzmɪn/

释    义   n. 胞浆素；[生化] 血纤维蛋白溶酶

例    句   Objective:To investigate the effects of plasmin capsules on fibrinolysis coagulation system of patients with high altitude polycythemia(HAPC). 目的：观察溶栓胶囊对高原红细胞增多症患者血液纤溶系统的影响

概述

纤溶酶是一种存在于血液中的重要酶（EC 3.4.21.7），可降解许多血浆蛋白，包括纤维蛋白凝块。纤维蛋白的降解称为纤维蛋白溶解。在人类中，纤溶酶蛋白由PLG 基因编码。纤溶酶是一种丝氨酸蛋白酶，可溶解血纤蛋白。

纤溶酶原激活的机制

全长纤溶酶原包含七个结构域。除了C端胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶结构域外，纤溶酶原还包含一个N端泛苹果结构域（PAp）和五个Kringle域（KR1-5）。泛苹果结构域包含维持纤溶酶原处于封闭状态的重要决定因素，而kringle域则负责与受体和底物中存在的赖氨酸残基结合。封闭的纤溶酶原的X射线晶体结构表明，PAp和SP结构域通过整个kringle阵列之间的相互作用保持了封闭的构象。氯离子进一步桥接了PAp / KR4和SP / KR2界面，解释了血清氯化物在稳定封闭构象异构体中的生理作用。结构研究还表明，糖基化的差异会改变KR3的位置。这些数据有助于解释I型和II型纤溶酶原糖型之间的功能差异。

在封闭的纤溶酶原中，通过KR3 / KR4接头序列和T346上的O-联糖的位置，阻止了tPA和uPA靶向切割的活化键（R561 / V562）的进入。KR3的位置也可能会阻止进入激活环。结构域间的相互作用还阻断了除KR-1之外的所有kringle配体结合位点，表明后者结构域控制着前酶向靶标的募集。中间纤溶酶原结构的分析表明，纤溶酶原构象向开放形式的变化是通过KR-5从PAp域瞬时剥离而引发的。这些运动使KR5赖氨酸结合位点暴露于潜在的结合配偶体，提示在分别引发纤溶酶原募集和构象变化时需要空间上不同的赖氨酸残基。

纤溶酶失活的机制

纤溶酶被诸如α2-巨球蛋白和α2-抗纤溶酶的蛋白质灭活。纤溶酶失活的机制涉及纤溶酶在诱饵区域（特别是容易受到蛋白水解切割的aM的一段）切割α2-巨球蛋白。这引发构象变化，使得α2-巨球蛋白在纤溶酶周围塌陷。在所得的α2-巨球蛋白-纤溶酶复合物中，纤溶酶的活性位点在空间上屏蔽，从而大大减少纤溶酶对蛋白质底物的访问。诱饵区域裂解的结果还发生了另外两个事件，即（i）α2-巨球蛋白的h-半胱氨酰-g-谷氨酰硫醇酯具有高反应活性，（ii）主要的构象变化显示了保守的COOH末端受体结合域。该受体结合结构域的暴露使α2-巨球蛋白蛋白酶复合物与清除受体结合并从循环中除去。