Interactions involving phosphorylated Ser/Thr-Pro motifs in proteins play a key role in numerous regulatory processes in the cell. Here, we investigate potential ligands of the WW binding domain of Pin1 in order to inhibit protein-protein interactions between Pin1 and phosphopeptides. Our structure-based strategy implies the synthesis of analogues of the Ac-Thr(PO(3)H(2))-Pro-NH(2) dipeptide and relies on high resolution NMR spectroscopy to accurately measure the affinity constants even in the high micromolar range.

译文

蛋白质中涉及磷酸化Ser/Thr-Pro基序的相互作用在细胞中的许多调节过程中起关键作用。在这里,我们研究了Pin1的WW结合结构域的潜在配体,以抑制Pin1和磷酸肽之间的蛋白质-蛋白质相互作用。我们基于结构的策略意味着ac-thr (PO(3)H(2))-Pro-NH(2) 二肽的类似物的合成,并且依靠高分辨率NMR光谱来精确测量亲和常数,即使在高微摩尔范围内。

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