As a model to investigate the mechanism of caspase activation we have analysed the processing of pro-caspase-7 by serine proteases with varied specificities. The caspase-7 zymogen was rapidly activated by granzyme B and more slowly by subtilisin and cathepsin G, generating active enzymes with similar kinetic properties. Significantly, cathepsin G activated the zymogen by cleaving at a Gln-Ala bond, indicating that the canonical cleavage specificity at aspartic acid is not required for activation.

译文

:作为研究caspase激活机制的模型,我们分析了具有不同特异性的丝氨酸蛋白酶对pro-caspase-7的加工。胱天蛋白酶7酶原被颗粒酶B迅速激活,而枯草杆菌蛋白酶和组织蛋白酶G则更慢,从而产生具有相似动力学特性的活性酶。重要的是,组织蛋白酶G通过在Gln-Ala键处裂解激活了酶原,表明激活不需要天冬氨酸的标准裂解特异性。

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